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Proteínas

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Mensagem por GuilhermeSS Qui 05 Ago 2021, 09:04

(UECE–2015) As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da sua estrutura tridimensional. Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que 

A) a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específi cas.
B) as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20 aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo de síntese pela formação de uma ligação peptídica. 
C) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas. 
D) os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o carbono alfa e o grupamento amino (NH2).

Gab C

A minha dúvida na alternativa C é o pq considerar interações não covalentes? a ligação peptídica não se caracteriza como uma ligação covalente?
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Mensagem por Jean2 Qui 05 Ago 2021, 10:07

Bom dia!

Você está correto ao caracterizar a ligação peptídica como uma ligação covalente. Contudo, a ligação peptídica ocorre entre os aminoácidos, participando da estrutura primária da proteína.
Mas na alternativa C, deixa-se claro que se refere ao enovelamento das proteínas, ou seja, às estruturas secundária e terciária, principalmente à terciária, sendo a forma como a cadeia polipeptídica dobra-se sobre si mesma, o que tem como principal motivação as ligações de hidrogênio (NÃO COVALENTES) entre ramos da cadeia, e interações intermoleculares mais fracas, como inferido em C. Você pode visualizar interações não covalentes semelhantes entre as cadeias que compões do DNA, acho que fica mais claro.

Espero ter ajudado.  Proteínas 1f605
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Mensagem por Ceruko Qui 05 Ago 2021, 13:54

Desculpe a intrusão, mas onde se encaixam as pontes dissulfeto ai?
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Mensagem por Jean2 Qui 05 Ago 2021, 18:24

Boa noite, meu caro.
As pontes dissulfetos podem ser estabelecidas entre ramos da cadeia peptídica que contenham enxofre, como o aminoácido cisteína, cistina ou metionina, sendo uma forma de interação covalente entre moléculas, elas não se enquadram no descrito em C. As pontes dissulfeto também contribuem para o enovelamento de cadeias que contenham esses aminoácidos em específico em sua estrutura primária. Proteínas 1f609

Espero ter ajudado...


Última edição por Jean2 em Qui 05 Ago 2021, 21:13, editado 1 vez(es)
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Mensagem por Ceruko Qui 05 Ago 2021, 18:27

Elas são consideradas mais fortes que as pontes de hidrogênio?
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Mensagem por Jean2 Qui 05 Ago 2021, 21:16

Fiz uma correção em minha resposta, que acabei de notar que havia um erro.

Mas, sim, a ponte dissulfeto é mais forte, pois as interações covalentes são mais fortes que interações intermoleculares, nas quais se enquadra a ponte de hidrogênio.
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